Poniższa rozprawa doktorska pokazuje, w jaki sposób lecznicze jony bizmutu, oraz dwa metale referencyjne- cynk i kadm, wiążą się do białek chaperonowych bakterii Helicobacter pylori. Miejscem kotwiczącym jon Bi³⁺ może być tylko tiolowa siarka reszt cysteinylowych; taki kompleks powstaje w pH < 1. Ani azot aminowy czy amidowy, ani tlen z grupy karboksylowej nie bierze udziału w koordynacji. Azot imidazolowy reszty histydylowej stabilizuje taki kompleks, ale nigdy nie jest miejscem kotwiczącym jon metalu.
Jednym z ważniejszych wyników pracy jest fakt, że  Bi³⁺ jest w stanie wyprzeć Ni²⁺ z jego natywnego kompleksu, zaburzając tym samym homeostazę natywnego dla H. pylori niklu. Policysteinylowe kompleksy bizmutu są wyjątkowo stabilne; ich stała trwałości jest o kilkanaście rzędów różnicy większa od stałej dla kompleksów niklowych. W pracy został również pokazany wpływ odległości reszt cysteinylowych od siebie w sekwencji na trwałość kompleksów, jakie tworzą one  z jonami Bi³⁺- stabilność kompleksu maleje w zależności od odległości cystein od siebie w peptydzie, w szeregu CXXC > CXC > CC. Określona została również korelacja między intensywnością ekstremów przejść przeniesienia ładunku w widmach spektroskopowych a liczbą siarek związanych do jonu bizmutu.
Wśród sekwencji niklowych chaperonów pokazano miejsca, do których Zn²⁺ i Cd²⁺ wiążą się najbardziej efektywnie i porównano strukturalne i termodynamiczne aspekty interakcji natywnego Ni²⁺ oraz Zn²⁺ i Cd²⁺ z policysteinylowymi i polihistydylowymi fragmentami białek pochodzących z H. pylori